МЗ: Медицина и Здоровье

Известно, что гистамин влияет на капиллярную и тканевую проницаемость, гепарин же усиливает его действие. Это приводит к увеличению количества белка в интерстициальной жидкости, что обусловливает, в свою очередь, усиленное образование тучных клеток и ускоряет синтез гистамина и гепарина. Активизация этого синтеза осуществляется при действии на организм чужеродного белка, рентгеновского и ультрафиолетового облучения, а подавление — антигистаминных препаратов (димедрол, супрастин), кортикостероидов, аскорбиновой кислоты, кальция и др.

Подытоживая изложенное, можно прийти к выводу, что клеточные элементы соединительной ткани представляют собой резерв и источник биологически активных веществ, оказывающих влияние на ревматический процесс. Все это убеждает в целесообразности исследовать биохимически, морфологически состояние указанных элементов.

Различают следующие три вида соединительно-тканых волокон: ретикулиновые, эластические, коллагеновые. Ретикулиновые волокна особенно многочисленны в ретикулярной ткани.

В норме они располагаются вокруг мелких кровеносных сосудов, особенно капилляров, мышечных и нервных волокон. От коллагеновых волокон ретикулиновые отличаются меньшим диаметром, способностью анастомозировать между собой. При импрегнации серебром они приобретают интенсивно черный цвет. Следует отметить, что, так же как и коллагеновые волокна, основу ретикулиновых составляют фибриллы с поперечной исчерченности 640 А°.

Методами электронной микроскопии, гистохимии и рентгеноструктурного анализа установлено, что отличие ретикулиновых волокон обусловлено особенностью вещества, скрепляющего фибриллы друг с другом.

Аминокислотный состав

Белок, из которого состоят ретикулиновые волокна Зигфрида, называют ретикулином. А. Л. Зайдес, А. А. Тустановский и другие доказали, что ретикулин является самостоятельным белком коллагеновой группы. Аминокислотный состав ретикулина не повторяет полностью состава коллагена: содержание оксипролина в ретикулине меньше.

Ретикулиновые волокна обладают отличительным свойством — аргирофильностью, которая, как полагают, связана с наличием в них цистинсодержащих белков. А. И. Смирнова-Замкова (1967), изучая возрастные изменения аргирофильного вещества соединительной ткани, а также его состояние при патологических процессах, установила, что аргирофильное вещество изменяется при различных физиологических и патологических состояниях организма и что оно реагирует на функциональные сдвиги в центральной и периферической нервной системе.

Эластические волокна. Эластические волокна хорошо окрашиваются резорцино-фуксином по Вейгерту, орсеином — по Тенцеру, альдегид-фуксином — по Гомори. В свежем нефиксированном состоянии они имеют вид блестящих ветвящихся волокон, широко анастомозирующихся между собой и образующих эластические сети. На основании результатов электронномикроскопических и поляризационно-микроскопических исследований высказано мнение, что основу эластических волокон образуют очень тонкие коллагеновые фибриллы с диаметром около 80 А0.

Эластические волокна состоят из белка, названного эластином, и мукополисахаридов. Эластин отличается от других белков большим количеством остатков глицина, аланина, валина, пролина, оксипролина. Для количественного определения эластина в тканях используют реакцию на оксипролин, измеряя количество этой аминокислоты в остатке ткани после удаления из нее коллагеновых белков автоклавированием.

Являясь составной частью соединительной ткани, эластические волокна имеют важное значение в функционировании этой ткани и ее патологических изменениях.

При различных патологических процессах довольно часто обнаруживается увеличение количества эластических структур с последующим соединением их в гомогенные массы — эластоз, гиперэластоз. Процесс эластолиза связан с исчезновением эластических волокон при воспалении. Он катализируется ферментом эластазой, которая активирует мукополисахаридный комплекс и деполимеризует его.

Подобные изменения эластических структур описывают А. И. Струков (1952) при ревматизме, В. X. Анестиади (1970) —при атеросклерозе.