МЗ: Медицина и Здоровье

В дальнейшем, через 2—3 недели активность фермента падает, и показатели возвращаются к нормальным величинам. Следует подчеркнуть, что активность сывороточной альдолазы бывает увеличенной при миокардитах, инфаркте миокарда и легкого, миозитах, лейкозах. Повышение ее активности при болезни сердечной мышцы нередко коррелирует с показателями трансаминазы, но менее выражено. И. С. Шницер (1965) указывает, что при инфаркте миокарда альдолазу можно исследовать не ранее, чем через сутки от начала болезни.

При ревматизме нередко наступают изменения активности альдолазы. Н. И. Лукьянова, Orlowski в единичных случаях установили повышение ее активности больных ревматизмом и ревматическими пороками сердца в стадии декомпенсации. В. Т. Цончев определил повышение показателей этого фермента у больных ревматизмом в процессе лечения. Аналогичные данные приводят Я. Н. Романишин с соавт., которые отметили повышение активности данного фермента в 30% случаев, преимущественно больных активным ревмокардитом и пороками сердца (в среднем 6,72±0,79 ед., при норме 6,1 ±0,8 ед.). Авторы считают, что повышение активности альдолазы при ревматизме связано с поражением мышечной ткани сердца, а также вовлечением в патологический процесс печени.

Повышение активности сывороточной альдолазы отмечается также у некоторых больных ревматоидным полиартритом, системной красной волчанкой, дерматомиазитом. При дегенеративных заболеваниях суставов (артрозы) активность фермента находится в пределах нормальных величин.

Трансаминазы (аминоферазы) — ферменты, которые находятся в большой концентрации в тканях мышцы сердца, печени, легких, мозга и т. д. Среди них наибольшее диагностическое значение имеет определение показателей глютамино-аспарагиновой (ACT) и глютамино-аланиновой (АЛТ). Результаты выражаются в единицах активности.

Принцип выявления степени активности глютамино-аланиновой трансаминазы основан на определении пиро-виноградной кислоты, образующейся в результате пере-аминирования между L-аланином и акето-глутаровой кислотой. Эту реакцию определяют в виде 2—4-дини-трафенилгидразона после добавления кислого раствора 2,4 — динитрофинилгидразина. В реакции переаминиро-вания L-аспарагиновой и оскетоглутаровой кислоты, которая катализируется глютамино-аспарагиновой транса-миназой, образуется щавелевоуксусная кислота. При определении активности этой трансаминазы щавелево-уксусную кислоту действием анилинцитрата переводят в пировиноградную, а последнюю определяют по указанной выше методике. Определение обоих ферментов в сыворотке крови можно проводить в течение суток после взятия крови, если сохранять ее в холодильнике.

При инфаркте миокарда в первые сутки у 90% больных наблюдается резкое повышение показателей глютамино-аспарагиновой (180—480 ед.) и глютамино-аланиновой трансаминазы (35—150 ед.), которые обычно нормализуются через 8—10 дней.

Так как при ревматизме, ревматоидном полиартрите нередко встречаются изменения со стороны сердечной мышцы и печени, то, естественно, многие исследования были направлены на выяснение динамики ACT и АЛТ при этих заболеваниях. Так, Ю. И. Размызлова (1969) определила увеличение активности аспарагиновой трансаминазы у 6,9% больных ревматизмом, аланиновой — у 12,1%, снижение коэффициента де Ритиса — у 56,5%. Максимальное повышение активности аланиновой трансаминазы и снижение коэффициента де Ритиса наблюдались при III степени активности процесса у больных, в основном не имеющих нарушения кровообращения.