МЗ: Медицина и Здоровье

Коллаген является наиболее распространенным белком организма. Коллагеновые волокна в норме состоят из фибрилл, видимых только при исследовании электронным микроскопом. Коллагеновые фибриллы рассматриваются как биохимическая единица, в то время как коллагеновое волокно представляет собой понятие гистологическое (А. А. Тустановский, 1960). Характерным для коллагеновых фибрилл в норме является поперечная исчерченность, обусловленная различным составом аминокислот. Коллагеновые волокна соединительной ткани на свежих препаратах имеют вид белых грубых или тонких пучков, переплетающихся между собой и обладающих двойным лучепреломлением. Они имеют диаметр от 7 до 10 г. На фиксированных микропрепаратах коллагеновые волокна окрашиваются толуидиновой синью в светло-голубой цвет, гематоксилин — эозином — в красно-розовый.

Химически коллаген представляет собой волокнистый белок, состав которого детально изучен.

Таким образом, в молекуле коллагена содержится 25% гликокола (глицина) и 28,3—29,1% пролина и оксипролина. Коллаген является единственным из белков, который содержит такой высокий процент оксипролина.

Белки соединительно-тканых волокон

В настоящее время для изучения структуры коллагена, кроме обычных методик световой микроскопии, применяется электронная микроскопия, метод рентгеноструктурного и гистохимического анализов. Рентгеноструктурные исследования показывают, что коллаген состоит из параллельных пучков полипептидных цепей, связывающихся в волокно при помощи межмолекулярных связей. Исследования под электронным микроскопом позволили непосредственно наблюдать элементы коллагена, состоящие из микрофибрилл, толщина которых колеблется от 300 до 1500 А°. Толщина коллагенового волокна с возрастом изменяется: у плода — 100— 250 А°, у взрослого человека — 250—1400 А°, к старости наблюдается вторичное утончение фибрилл.

Советские ученые А. А. Тустановский, В. Н. Орехович, А. Л. Зайдес, Г. В. Орловская доказали, что коллаген представляет собой сложную систему, наглядное представление о которой дает указанная схема.

Как видно из представленной схемы, коллаген является системой, состоящей из проколлагена и колластромина, которые, в свою очередь, подразделяются на ряд компонентов. Помимо белка, в состав проколлагена входит полисахаридный комплекс, содержащий гиалуроновую и хондроитинсерную кислоты. Колластромин также образуется из белка и полисахаридов.

Белки соединительно-тканых волокон — колластромин, проколлаген, ретикулин, эластин — относятся к группе коллагеновых белков. Характерными чертами их является содержание в большом количестве аминокислот — глицина, пролина, оксипролина и др. Особое внимание привлекает оксипролин, не встречающийся даже в незначительных количествах в других тканях.

Исследования, проведенные в лаборатории А. И. Струкова (1959), показали, что при ревматизме уже в период мукоидного набухания выявляется ряд изменений структуры коллагена: определяется дезорганизация проколлагена и обнаруживаются метахромазия полисахаридов колластромина.

Прогрессирование процесса, ведущего к фибриноидному превращению, характеризуется более интенсивной метахромазией, а коллагеновые волокна приобретают аргирофильные свойства. Более длительное течение процесса ведет к набуханию и гомогенизации его. На участках поражения могут отмечаться значительные отложения фибрина. При фибриноидном некрозе коллагеновые волокна выявляются в обрывках ткани, а вокруг очага некроза возникает крупноклеточная пролифрация, т. е. формируется ревматическая гранулема.

На основании гистохимических исследований Г. В. Орловская (1960) установила, что при мукоидном набухании изменяются взаимоотношения между белковыми и полисахаридными комплексами коллагена и основного вещества. Эти изменения еще обратимы и поэтому именно в этой стадии, возможно, получить терапевтический эффект. При фибриноидном некрозе, изменения в соединительной ткани качественно другие: деструктивные процессы нарастают, а это, в свою очередь, приводит к развитию склероза.

Обобщая представленные сведения, можно отметить, что новые данные о строении коллагена во многом помогли выяснить сущность изменений соединительной ткани при коллагеновых болезнях, сопровождающихся дезорганизацией не только коллагенового волокна, но и основного вещества (А. А. Тустановский, 1963; А. И. Струков, 1959; Г. В. Орловская, 1960). При первой фазе — мукоидное набухание — эта дезорганизация характеризуется накоплением кислых мукополисахаридов, гиалуроновой и хондроитинсерной кислот, а затем присоединяются нейтральные мукополисахариды игликопротеиды. Во второй — фибриноидное набухание — происходит накопление различных продуктов: одни возникают из системы соединительнотканых структур (проколлаген): кислые мукополисахариды, коллагеновые комплексы, белки и полисахариды, нуклеопротеиды; другие попадают из крови: фибриноген, гамма-глобулин и др.

Заключительной третьей стадией дезорганизации соединительной ткани являются склеротические процессы.