МЗ: Медицина и Здоровье

Уровень кислой фосфатазы достоверно повышен при ревматизме, причем он наиболее выражен при максимальной степени активности заболевания. Следует указать, что показатель активности кислой фосфатазы имеет самостоятельное значение при исследовании больных ревматизмом и другими коллагеновыми болезнями: его повышение указывает на клиническое ухудшение   или даже предшествует ему, несмотря на положительную динамику общепринятых показателей активности (фибриногена, 2-глобулинов, серомукоида и т. п.). Заслуживает внимания изучение степени влияния антиревматических препаратов на уровень кислой фосфатазы при лечении коллагеновых болезней. Как показали исследования Я. А. Сигидина (1972), достоверное снижение уровня кислой фосфатазы было отмечено только при лечении кортикостероидами, что позволяет считать ее одним из возможных механизмов лечебного действия этих препаратов.

Одним из наиболее сложных вопросов является изучение роли лизосомальных ферментов (кислой фосфатазы) при воспалительных изменениях в суставах. Исследования, проведенные Р. К. Кощуг и В. А. Доба (1972), показали, что при ревматоидном полиартрите — одном из наиболее частых и тяжелых воспалительных заболеваний суставов — уровень кислой фосфатазы закономерно повышается, особенно при умеренной и максимальной степени активности. Причем изменения Содержания кислой фосфатазы и других лизосомальных ферментов (кислой гиалуронидазы, катепсинов и др.) у этих больных возникают раньше, чем наступает увеличение некоторых показателей нарушения белкового обмена (в частности, увеличение общего белка, фибриногена и у-глобулинов), иммунологических реакций Ваалер-Роузе, латекс-тест и др., которыми пользуются в клинике как показателем активности патологического процесса.

При этом НАД переходит в восстановленную форму пропорционально активности фермента. На этом принципе основано определение лактатдегидрогеназы в сыворотке крови.

Активность фермента определяют по интенсивности окраски солей формазона, которые образуются из красителя нитро-синий тетразолий при присоединении к нему ионов водорода от восстановленной формы НАДНг. Фермент содержится, главным образом, в гладких и скелетных мышцах, сердечной мышце, форменных элементах крови, тканях злокачественных опухолей и др.

Лактатдегидрогеназа обнаруживается в крови в относительно небольшом количестве (1 мл в среднем 440 ед., по Врублевскому) и снижается с возрастом: у взрослых людей в 2 г раза ниже, чем у новорожденных. Однако следует подчеркнуть, что в современных исследованиях особое значение придают изучению не общей лактатдегидрогеназы, а ее изоферментам. Изоферменты катализируют одну и ту же биохимическую реакцию, имеют общее одинаковое строение, но отличаются молекулярной структурой, поведением в электрическом поле, иммунохимическими свойствами.

Из 50 энзимов, которые могут существовать в виде изоферментов, наиболее подробно изучена лактатдегидрогеназа (ЛДГ). В настоящее время в сыворотке крови, гомогенатах нормальных тканей, биологических жидкостях при электрофорезе выделено 5 изоферментов ЛДГ. В зависимости от подвижности в электрическом поле они обозначаются цифрами, начиная с наиболее подвижного анодного ЛДГ и кончая малоподвижным катодным (ЛДГ5). Существуют различные методики определения изоферментного спектра лактатдегидрогеназы (Ю. А. Юркова и В. В. Алатырцева, И. М. Маркелова). Определение изоферментов ЛДГ складывается из следующих этапов: приготовление агарового геля, электрофорез сыворотки, окраска изоферментов, денситометрия. Агаровый гель готовится из вымороженных сортов агара, по способу И. Тодорова. Электрофорез сыворотки проводят при напряжении 50 в, сила тока 40—50 ма в течение 2 часов с использованием мединалвероналового буфера. Нормальное содержание изоферментов ЛДГ  у здоровых следующее: ЛДГ1 — 36,4%’, ЛДГ2 — 40,1%, ЛДГ3— 15,2%, ЛДГ4 —5,2%, ЛДГ5 —2,9% (П. Н. Юренев).